近日，生化学院天然产物与营养健康团队在国际高水平期刊Journal of Agricultural and Food Chemistry上发表题为“Characterization of Myrosinase-Mediated Glucosinolate Degradation Pathways in Lactiplantibacillus plantarum ZUST49”的封面论文（点击阅读），梁喜丽博士为论文第一作者，吴元锋教授为通讯作者，浙江科技大学为第一单位。
西兰花中的萝卜硫苷被硫代葡萄糖苷酶酶解可生成萝卜硫素（sulforaphane），该化合物具有激活阶段Ⅱ药物代谢酶、激活转录因子NF-E2相关因子（Nrf2）、抑制核转录因子κB（NFκB）、抑制组蛋白去乙酰化酶等多种活性，从而具有抗氧化、调节免疫力等功能。然而，尽管萝卜硫苷稳定性好，但是没有生物学活性；萝卜硫素活性很强，但是萝卜硫素及植物源硫代葡萄糖苷酶的稳定性差（冷藏保存半衰期均少于1个月），限制了其应用。本研究成功分离并筛选出可降解萝卜硫苷的植物乳杆菌ZUST49，12小时内降解率达61.3%。通过转录组和蛋白质组联合分析，鉴定出降解过程中的关键蛋白LpMyr，一种新型硫代葡萄糖苷酶。此外，本研究揭示了该菌株降解萝卜硫苷的3条途径，明确其可经多种中间产物转化为萝卜硫素等功能性物质。本研究成果为微生物转化萝卜硫苷的机制提供了新的理论支撑。随着对植物乳杆菌 ZUST49 降解萝卜硫苷机制研究的不断深入，以及相关应用技术的持续开发，有望在功能性食品开发、医药保健等领域取得更多创新性成果，为人类健康带来更多福祉。（生化学院 付阳）
